鱟血變形細(xì)胞的低滲提取液，即鱟變形細(xì)胞裂解物，含有一種高相對(duì)分子質(zhì)量的凝固酶原和一種可凝固的蛋白——凝固蛋白原，前者經(jīng)內(nèi)毒素激活后轉(zhuǎn)化成具有活性的凝固酶，通過(guò)酶介作用使凝固蛋白原轉(zhuǎn)變成凝固蛋白。

1972年，Young等首先報(bào)道在去熱原的條件下用Sephadex G-75分離美洲鱟變形細(xì)胞裂解物中的凝固蛋白原，可得到三部分物質(zhì)，第一部分F1占總裂解物蛋白的30%，含有能被內(nèi)毒素所激活的酶。第二部分F2占總裂解物蛋白的50%，為可凝固的蛋白，即凝固蛋白原。第三部分占15%，性質(zhì)不清。

1973年，Solum成功地自美洲鱟變形細(xì)胞裂解物中分離提純出凝固蛋白原，并經(jīng)SDS凝膠電泳檢測(cè)其相對(duì)分子質(zhì)量為23000±900。

1976年，Nakamura等報(bào)道自日本鱟變形細(xì)胞中分離提純出凝固蛋白原并對(duì)其生化性質(zhì)進(jìn)行了研究。日本鱟凝固蛋白原的相對(duì)分子質(zhì)量按SDS凝膠電泳法檢測(cè)為19500±1000；按氨基酸組成計(jì)算為15770；按超離心沉降平衡計(jì)算為15300。凝固蛋白原為單肽鏈結(jié)構(gòu)，由132~135個(gè)氨基酸殘基組成，其氨基末端為丙氨酸，羧基末端為苯丙氨酸，是一種堿性蛋白。

1977年，Tai等測(cè)得美洲煊凝固蛋白原的相對(duì)分十質(zhì)量為24 500(SD 慨欣巴孫依)，由220個(gè)氨基酸殘基組成，其氨基末端為甘氨酸，羧基末端為絲氨酸。

1978年，Shishikura等報(bào)道了對(duì)三種亞洲鱟及美洲鱟凝固蛋白原的生化及免疫特性的比較研究。他們發(fā)現(xiàn)：這四種鱟的凝固蛋白原的相對(duì)分子質(zhì)量按SDS凝膠電泳測(cè)定均為20000左右；三種亞洲鱟的凝固蛋白原有共同的抗原性，但和美洲鱟的凝固蛋白原無(wú)共同的抗原性。

1979年，丹羽允等曾對(duì)上述四種堂的凝固蛋白原進(jìn)行研究，發(fā)現(xiàn)三種亞洲鱟凝固蛋白原的氨基酸排列順序相同﹐但和美洲鱟相比，則有很大差別。